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科學家合作取得光合領域里程碑研究成果
來源：清華大學
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清華新聞網(wǎng)3月16日電 藻膽體（phycobilisome,PBS）是藍藻和紅藻主要的捕光天線，位于類囊體膜基質(zhì)側(cè)，是迄今為止最大的捕光蛋白復合物。PBS通過內(nèi)部色素團（bilins）將捕獲的光能以極高的效率傳遞至光系統(tǒng)II（photosystem II,PSII）和光系統(tǒng)I（photosystemI,PSI）的反應中心以誘導光-化學能量的轉(zhuǎn)化。雖然大多數(shù)光合蛋白復合物的結(jié)構(gòu)已通過體外純化的方式得到了解析，但在細胞內(nèi)的天然狀態(tài)下它們之間相互作用的方式以及能量傳遞的途徑尚不清楚。
清華大學生命科學學院隋森芳院士課題組一直致力于藻膽體結(jié)構(gòu)的研究工作。2017年，該團隊在《自然》期刊上首次報道了海洋紅藻Griffithsia pacifica完整藻膽體的3.5?分辨率的冷凍電鏡結(jié)構(gòu)，揭示了藻膽體的精密組裝機制。2020年，該團隊在《自然》期刊上報道了鹽澤紅藻Porphyridiumpurpureum完整藻膽體的2.8?分辨率的冷凍電鏡結(jié)構(gòu)，揭示了藻膽體中的能量傳遞機制，是該領域的一項重大研究成果。
3月15日，清華大學生命科學學院/北京市結(jié)構(gòu)生物學高精尖創(chuàng)新中心/北京生物結(jié)構(gòu)前沿研究中心隋森芳院士和王宏偉教授，以及中科院生物物理研究所章新政研究員，合作在《自然》（Nature）期刊上聯(lián)合發(fā)表題為“紅藻藻膽體-光系統(tǒng)II-光系統(tǒng)I-捕光復合物超大復合體的原位結(jié)構(gòu)”（In situstructure of the red algal phycobilisome-PSII-PSI-LHC megacomplex）的文章，為闡明細胞內(nèi)天然狀態(tài)下PBS-PSII-PSI-LHC超大復合體的組裝機制，以及能量從PBS向PSII和PSI的高效轉(zhuǎn)移的機制奠定了堅實的結(jié)構(gòu)基礎，是光合領域里的一個里程碑成果。
研究團隊在此前藻膽體研究的基礎上，選擇鹽澤紅藻作為研究對象進行原位高分辨結(jié)構(gòu)的解析，通過結(jié)合冷凍聚焦離子束（cryo-FIB）、冷凍斷層掃描（cryo-ET）、子斷層平均技術(shù)（subtomogram averaging）和原位單顆粒分析方法（isSPA）解析了PBS-PSII-PSI-LHC超大復合體兩種構(gòu)象（single-PBS-PSII-PSI-LHC和double-PBS-PSII-PSI-LHC）的原位結(jié)構(gòu)，分辨率分別達到3.3和4.3?（圖1）。在這些結(jié)構(gòu)中，研究人員發(fā)現(xiàn)了一些在分離純化至體外的樣品中未曾觀察過的蛋白分子在PBS-PSII-PSI-LHC超大復合體的組裝中發(fā)揮至關重要的作用。結(jié)構(gòu)分析表明PBS中有4種連接蛋白（分別為LRC2、LRC3、LPP1和LPP2）與LCM和APCD一起參與PBS-PSII之間的結(jié)合，因此紅藻PBS在體內(nèi)能夠十分穩(wěn)定地結(jié)合在PSII上。
光合生物為應對自然界不斷變化的光照條件進化出了一種應答機制。當PSII獲取的激發(fā)能量過高時，為避免PSII損傷，捕光天線會向PSI進行能量傳遞，從而進行能量的再分配。目前認為，藍藻和紅藻的PBS可能通過間接的PBS→PSII→PSI模式和直接的PBS→PSI模式向PSI進行能量傳遞。然而由于缺少結(jié)構(gòu)信息，對于PBS與PSI之間的能量傳遞機制一直存在爭議�，F(xiàn)在解析出來的PBS-PSII-PSI-LHC復合體的原位結(jié)構(gòu)顯示，紅藻PBS僅與PSII直接相互作用，因此捕獲的光能會先傳遞給PSII，進而通過PSII向PSI進行傳遞，這與能量溢出模型保持一致（圖2）。此外，研究人員還發(fā)現(xiàn)PSII和PSI中存在特殊排列的葉綠素（chl）簇，他們的緊密排列促使共軛環(huán)上的π電子發(fā)生激發(fā)態(tài)耦合效應，使能級降低，以保證能量的高效傳遞（圖2）。綜上，該研究成果證明紅藻通過間接的PBS→PSII→PSI模式向PSI進行能量傳遞，從而進行PSII和PSI的能量再分配。該成果也為人工模擬光合作用研究提供了新的理論依據(jù)。
清華大學生命科學學院2019級博士生游鑫、博士后張星，中科院生物物理研究所博士后程靜和南方科技大學博士后肖亞男為論文的共同第一作者，清華大學生命科學學院隋森芳院士、王宏偉教授和中科院生物物理研究所章新政研究員為論文的共同通訊作者。清華大學博士后馬建飛進行了前期探索，副研究員孫珊參與了結(jié)構(gòu)分析。
國家蛋白質(zhì)科學研究（北京）設施清華基地冷凍電鏡平臺、計算平臺、質(zhì)譜平臺，南方科技大學分析測試中心和中科院植物研究所公共技術(shù)中心為該研究提供了重要的技術(shù)支持，中科院植物研究所沈建仁研究員為該研究提供了有益的討論。研究得到國家自然科學基金委、國家重點研發(fā)計劃、北京生物結(jié)構(gòu)前沿研究中心和北京市結(jié)構(gòu)生物學高精尖創(chuàng)新中心、騰訊基金會等方面的資助。
論文鏈接：
https://www.nature.com/articles/s41586-023-05831-0
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